Apuntes de Bioquímica

La Bioquímica es un área apasionante, lleno de posibilidades y aplicaciones. En este apartado añadiré una serie de lecciones que he ido confeccionando para facilitar el estudio de la asignatura. Me he basado en el programa que se imparte en la carrera de Biología de la Universidad Complutense de Madrid, mi antigua profesora María Dolores Aragonés fue principal responsable para que adquiriera el mayor interés posible por la asignatura. Estoy elaborando el PDF «Lecciones de Bioquímica» con todos estos contenidos para su descarga. Temario Estructura de los aminácidos El enlace peptídico Estructuras de las proteínas Características del plegamiento proteico  Enzimas, funcionalidad de las proteínas Tipos de catálisis Cinética enzimática En desarrollo Bioenergética, parte 1 Bioenergética, parte 2 Ciclo de Krebs, parte 1 Ciclo de Krebs, parte 2 Ciclo de Krebs, parte 3 y cadena transportadora de electrones Glicolisis Todas las imágenes son del libro de texto «Principles of Biochemistry» Lehninger. […]

Read more

Bioquímica 4: Características del plegamiento proteico.

En la entrada anterior vimos los principios sobre las principales estructuras que pueden adquirir los péptidos y las proteínas.  El plegamiento proteico se ve determinado por la secuencia, es espontáneo, secuencial y cooperativo. Realizado con la colaboración de otras proteínas. DETERMINADO POR LA ESTRUCTURA PRIMARIA: Casos extremos: Que una misma secuencia tenga distintos plegamientos. Ocurre por el entorno, si la misma secuencia está inmersa en una secuencia de aminoácidos favorecedora de alfa-hélice, entonces se plegará en alfa-hélice (excepto si tiene Pro). Una cosa es la tendencia intrínseca de cada secuencia y otra el entorno. Distintas secuencias se pueden plegar igual como ocurriría en el caso que dos secuencias distintas tengan el mismo patrón de hidrofobicidad. Que dos secuencias distintas tengan el mismo plegamiento. EL PLEGAMIENTO ES ESPONTÁNEO: Un determinado plegamiento es favorecido por el hecho que la variación de energía libre sea igual a cero. En un sistema abierto, es […]

Read more

Glicolisis

En el artículo anterior vimos cómo se reoxidan las coenzimas reducidas en la cadena transportadora de electrones y qué es el desacoplamiento electrónico. En este veremos cómo se rompen los carbohidratos que entrarán posteriormente en el ciclo de Krebs. La glicolisis es el proceso por el cual, los hidratos de carbono se rompen en fragmentos más pequeños que posteriormente entrarán en el ciclo de Krebs al nivel del AcCoA. Debemos recalcar que no siempre irán al ciclo, sino que pueden adoptar rutas alternativas como la ruta de las pentosas (la veremos más adelante) o se pueden almacenar en forma de glucógeno para su posterior degradación. Las hexosas (poseen esqueletos de seis átomos de carbono) se romperán en fragmentos de 3, dando lugar a una producción de 2 moléculas de ATP por fosforilación a nivel de sustrato y sufrirán una posterior oxidación que aportará 2NADH y protones. Este proceso ocurre en […]

Read more

Ciclo de Krebs, parte 3 y cadena transportadora de electrones

En el artículo anterior, hablamos del carácter anfibólico del ciclo de Krebs mencionando las otras posibles vías de entrada para la oxidación neta total de los átomos de carbono y la obtención de coenzimas reducidas. Ahora veremos las rutas de relleno del ciclo y el destino de las coenzimas reducidas para su reoxidación y producción de ATP. El carácter anfibólico del ciclo obliga a que haya rutas anapleróticas (o de relleno) para la producción neta de precursores, con objeto de que el ciclo no se detenga ya que siempre debe haber una actividad basal. Existen dos tipos de rutas de relleno para el ciclo: por carboxilaciones del pirúvico y por el ciclo del ácido glioxílico. Esta segunda ruta no se lleva a cabo en humanos, sino en los glioxisomas de células vegetales. CARBOXILACIONES DEL PIRÚVICO: PIRÚVICO CARBOXILASA Las llevan a cabo las carboxilasas, la enzima se une a la biotina […]

Read more

Bioquímica 3: Estructuras de las proteínas

Anteriormente, vimos cómo se establece el enlace peptídico. Ahora toca definir cómo sufre modificaciones que dan lugar a la gran variedad de proteínas. Primero, hay que dejar claro que los conceptos configuración y conformación no son intercambiables. Estructura nativa: estructura de una proteína que tiene función biológica. Configuración: L-aminoácidos no son interconvertibles por giro. El enlace peptídico tiene cierto carácter de doble enlace. Los enlaces sencillos tienen libertad de giro, pero el enlace peptídico no. Conformación: orientaciones espaciales de sustituyentes del átomo de C interconvertibles por giro. Las conformaciones pueden ser en α-hélice, láminas beta, irregulares o random. La conformación son los giros a través de los enlaces. De una cadena peptídica única: primaria, secundaria y terciaria. Dos o más cadenas: cuaternaria. Estructura primaria: estructura primaria de los aminoácidos. Estructura secundaria: cómo se orienta en el espacio: hélices alfa, láminas beta… los plegamientos. Estructura terciaria: Hay cadenas muy largas que […]

Read more