¿Qué peligros puede entrañar la Resonancia Magnética Nuclear?

En el ámbito hospitalario, se ha llegado a un consenso para denominar a la Resonancia Magnética Nuclear de Imagen (RMNI) simplemente Resonancia Magnética. El miedo generalizado hacia la palabra «nuclear» es el causante de la adopción de esta medida.  La gente asocia la palabra nuclear con radiactividad, posiblemente por la relación que hay con el término «energía nuclear». Sin embargo, «nuclear» en realidad se refiere a núcleo. Así como la yema es el núcleo del huevo (el huevo es una célula) y el centro de la Tierra es otro núcleo, el núcleo de los átomos está compuesto por neutrones y protones. Es ampliamente sabido que la materia está compuesta por átomos y en el caso de la RMNI o RMI, los radiólogos se centran en la concentración de tejido adiposo (grasa) y agua que tenemos en nuestro cuerpo, excitando con pulsos de radiofrecuencia los núcleos de las moléculas de agua concentradas […]

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Curiosidades científicas de la vida cotidiana

Para un científico no es difícil encontrar relaciones físicas, biológicas, químicas y matemáticas en el mundo que le rodea de manera automática; sin embargo, muchas veces no contamos con información suficiente que explique un fenómeno. En estos casos, la curiosidad es un factor determinante y tener un buen pensamiento crítico para saber si al consultar la razón de una observación se adapta al método científico.   El veneno está en la dosis: botulismo y botox. En ocasiones vemos latas, tetrabricks de zumos y otros productos hinchados. Se desaconseja tajantemente consumirlos ya que podrían contener una bacteria llamada Clostridium botulinum. Esta bacteria sintetiza una toxina que actúa sobre el sistema nervioso dando lugar a la enfermedad conocida como botulismo a través de la ingesta de productos en los que ha crecido la bacteria, dando lugar a desenlaces fatales. Curiosamente, tras investigar el modo de acción de esta neurotoxina, se ha empleado en menor dosis para usos […]

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Bioquímica 5: enzimas, funcionalidad de las proteínas.

Una versión avanzada de este tema se puede leer en el apartado Enzimología. En el tema anterior, se habló sobre las características del plegamiento proteico. Cuestión de vital importancia que otorga la funcionalidad a las proteínas. Como hemos visto en temas anteriores, las proteínas pueden clasificarse de diversas formas y otro criterio es clasificarlas como proteínas simples, compuestas por una única cadena polipeptídica o proteínas conjugadas que tienen una parte proteica y otra no proteica. Si ese conjugado es del tipo proteico, se le llamaría apoproteína; de lo contrario, se trataría de cofactores que al unirse a la proteína, forman la entidad biológica funcional. Muchas proteínas necesitan un ligando (una molécula unida a ellas) para poder funcionar. Las enzimas son proteínas con función catalítica, aunque también existen RNAs que al desempeñar funciones catalíticas se denominan ribozimas. Una enzima se unirá a su sustrato (S) para dar un producto (P), formando […]

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Cromatografía

La cromatografía es una técnica de separación de moléculas ampliamente utilizada en los laboratorios. El término fue acuñado en 1906 por el botánico ruso Mikhail Tswett, donde se pueden identificar las palabras chromas (color) y graphos (escritura). Él separó los pigmentos (las clorofilas) que obtenía de sus extractos vegetales haciéndolos pasar por una columna rellena de un material sólido poroso. En la acualidad, este término se aplica a una metodología consistente en la separación de los componentes de una mezcla que se encuentren disueltos en una fase móvil y que por sus características físicoquímicas, conseguirán desplazarse a distinta velocidad a través de una fase estacionaria. De aquí podríamos decir que el principio predominante es la retención selectiva. A continuación, haré una clasificación bastante simplificada sobre los tipos de cromatografía. Cromatografía plana: la fase estacionaria puede estar en una placa plana o en un papel. Como ejemplos están la cromatogragía en […]

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Bioquímica 4: Características del plegamiento proteico.

En la entrada anterior vimos los principios sobre las principales estructuras que pueden adquirir los péptidos y las proteínas.  El plegamiento proteico se ve determinado por la secuencia, es espontáneo, secuencial y cooperativo. Realizado con la colaboración de otras proteínas. DETERMINADO POR LA ESTRUCTURA PRIMARIA: Casos extremos: Que una misma secuencia tenga distintos plegamientos. Ocurre por el entorno, si la misma secuencia está inmersa en una secuencia de aminoácidos favorecedora de alfa-hélice, entonces se plegará en alfa-hélice (excepto si tiene Pro). Una cosa es la tendencia intrínseca de cada secuencia y otra el entorno. Distintas secuencias se pueden plegar igual como ocurriría en el caso que dos secuencias distintas tengan el mismo patrón de hidrofobicidad. Que dos secuencias distintas tengan el mismo plegamiento. EL PLEGAMIENTO ES ESPONTÁNEO: Un determinado plegamiento es favorecido por el hecho que la variación de energía libre sea igual a cero. En un sistema abierto, es […]

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