Enzimología 6: Mecanismos de catálisis enzimática.

MECANISMOS DE CATÁLISIS ENZIMÁTICA – PARTE 1 Índice En general, podemos clasificar los mecanismos de catálisis como cuatro tipos principales en los que en la misma enzima se pueden dar múltiples mecanismos a la vez: Por aproximación: mediante establecimiento de interacciones E‐S (enzima-sustrato). Se trata de un mecanismo por contribución entrópica de la catálisis ya que reduce la entropía para que la reacción sea más favorable. Catálisis por aproximación: acercar los reactantes. Efecto de orientación: acercar los reactantes. Covalente Ácido‐base Por distorsión MECANISMO DE CATÁLISIS POR APROXIMACIÓN: Es un tipo de catálisis en el que se acepta que sucede en todas las enzimas. Este mecanismo trata de acelerar la reacción y en el que el catalizador (la enzima) no debe “gastarse”, esto es, que tiene que recuperarse tras haber realizado la reacción para repetir el proceso. La enzima aproxima espacialmente los sustratos (reactantes) y por lo tanto, aumenta significativamente probabilidad […]

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Enzimología 2: Esquema cinético de los procesos

Esquema cinético de los procesos enzimáticos. Índice Empezamos este tema con un abordaje simple y sencillo: el caso de una reacción en el que hay un único sustrato y un único producto. A tiempo cero (0) de la reacción tenemos dos especies E y S (enzima y sustrato) en el que se forma el complejo ES, esta formación vendrá gobernada por una constante cinética denominada k1 o constante de asociación ES. Esta constante representa la probabilidad que se forme esta asociación si los elementos enzima y sustrato se encuentran. La cantidad de veces en las que se encuentren estos dos elementos viene condicionado por las concentraciones de la enzima y el sustrato [E] y [S] (representamos con corchetes el término concentración), y debido a este hecho, se trata de una reacción de segundo orden en el que el tiempo y la concentración son protagonistas: (s-1 M-1). Sin embargo, este proceso […]

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¿Qué es la RMN? (Texto para alumnos de programas de Máster)

En el laboratorio de Resonancia Magnética Nuclear de alto campo del CSIC nos encargamos de aplicar esta técnica para caracterizar moléculas biológicas fundamentalmente. Nosotros nos dedicamos al área de la Biología Estructural, la cual se encarga del estudio de las propiedades estructurales y dinámicas de las proteínas, ácidos nucleicos y otras macromoléculas dentro de un contexto biológico. La Resonancia Magnética Nuclear o RMN es una técnica espectroscópica que se aprovecha de las propiedades mecanocuánticas de los núcleos de los átomos conocido como spin.  Por RMN se determinan las posiciones de cada uno de los átomos que constituyen la molécula. Para ello, se necesita que la muestra se encuentre normalmente en disolución acuosa (como cuando se disuelve azúcar en agua). De esta forma se puede estudiar su plegamiento (forma) y dinámica (movimiento), lo cual es de gran interés para el desarrollo de fármacos. Del mismo modo, la RMN en estado sólido […]

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Curiosidades científicas de la vida cotidiana

Para un científico no es difícil encontrar relaciones físicas, biológicas, químicas y matemáticas en el mundo que le rodea de manera automática; sin embargo, muchas veces no contamos con información suficiente que explique un fenómeno. En estos casos, la curiosidad es un factor determinante y tener un buen pensamiento crítico para saber si al consultar la razón de una observación se adapta al método científico.   El veneno está en la dosis: botulismo y botox. En ocasiones vemos latas, tetrabricks de zumos y otros productos hinchados. Se desaconseja tajantemente consumirlos ya que podrían contener una bacteria llamada Clostridium botulinum. Esta bacteria sintetiza una toxina que actúa sobre el sistema nervioso dando lugar a la enfermedad conocida como botulismo a través de la ingesta de productos en los que ha crecido la bacteria, dando lugar a desenlaces fatales. Curiosamente, tras investigar el modo de acción de esta neurotoxina, se ha empleado en menor dosis para usos […]

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Bioquímica 7: cinética enzimática

En la entrada anterior, se habló sobre los distintos tipos de catálisis que podemos encontrar en las enzimas. Para seguir la actividad de una enzima y poder desarrollar inhibidores eficaces, ver cuál es la temperatura, el pH y otras variables físicoquímicas que determinan el ambiente óptimo para su máxima funcionalidad; los bioquímicos empleamos una serie de ecuaciones y representaciones de la cinética de la reacción. Estas representaciones miden la velocidad (no en parámentros termodinámicos) de la reacción en presencia o ausencia de inhibidores, variando las distintas condiciones del medio. Propongamos los siguientes supuestos: [S]>>[E] Esto quiere decir que la concentración de sustrato es mucho mayor que la de enzima. Mediremos la concentración de los intermediarios de reacción (complejo enzima-sustrato), a lo largo del tiempo disminuirá la concentración de enzima libre al haber exceso de sustrato. Entonces aparecerá el complejo enzima-sustrato ES. Estado estacionario: Llegamos al punto en que la concentración […]

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