Bioquímica 2: El enlace peptídico

Este tema es continuación al que trata sobre la estructura de los aminoácidos. 

La forma de polimerización de los α-aminácidos es a través del enlace peptídico. La unión ocurre cuando el grupo carboxilo de un residuo condensa con el amino de otro y se libera una molécula de agua. COO + NH3 → CO-NH + H2O

El enlace peptídico no se ioniza, es un enlace plano.
A partir de la unión de dos o más aminoácidos a través de un enlace peptídico, surgen los péptidos y las proteínas. La frontera entre péptido y proteína no se encuentra bien establecida y los bioquímicos se guían más por su estructura, función y tamaño para determinar si se trata de uno o de otro. Un bioquímico puede decir que considera proteína si ésta se compone como mínimo de 100 aminoácidos, otro podría decir que es a partir de 50.

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Lehninger Principles of Biochemistry. Sixth Edition, 2013. Freeman and Company.

PÉPTIDOS NATURALES
Tienen estructuras muy diversas y se pueden encontrar tanto aminoácidos proteicos como no proteicos (D y L). Del mismo modo, puede haber enlaces peptídicos anómalos.

CARNOSINA: β-ala-his. Como la His actúa como un tampón natural y se puede encontrar en músculos y el sistema nervioso.

GLUTATIÓN: γ-glu-cys-gly. Tiene un enlace peptídico anómalo, forma el enlace con el carbono lateral y no con el carbono α.
Su funcionalidad se debe a la reacción: 2 glutationes se pueden unir a través de un enlace disulfuro reversible y garantiza que con un agente oxidante, el glutatión puede oxidarse. Normalmente abunda más más en su forma reducida y cuando una célula se ve atacada por un agente oxidante, el glutatión efectúa su acción antioxidante.
A los grupos tiol (SH) se les puede asociar a una función antioxidante.

NEUROPÉPTIDOS: Péptidos ubicados en el sistema nervioso.
Regulan muchísimas funciones, como ejemplos pueden encontrarse los péptidos opiáceos similares a la morfina y cuyos receptores se encuentran en el sistema nervioso.
Tridimensionalmente aunque su estructura no sea la misma, se parecen mucho a la morfina, así que “engaña” (mimetismo molecular) a los receptores de esos péptidos.
Péptidos opiáceos: endorfinas, encefalinas.
Realizan su función en la regulación de la respiración, el humor, las vías del dolor, etc. Durante una agresión, se experimenta una inhibición del dolor momentáneo regulado por estos neuropéptidos que en consecuencia, sirven para huir del agente dañino.

ANTIBIÓTICOS: Gramicidina, un péptido cíclico compuesto por L-Leu—D-Phe—L-Pro—L-Val—L-Orn—L-Leu—D-Phe—L-Pro—L-Val—L-Orn.

Aspartamo: Un péptido no natural que se utiliza en la industria alimentaria como edulcorante. L-Asp—L-Phe, la Phe se encuentra metilada en el carboxilo terminal.

Continuaremos con el tema de las estructuras de las proteínas.

REFERENCIAS
D. L. Nelson, M. M. Cox. Lehninger Principles of Biochemistry. 5th edition, 2008. Ed. Freeman.
Voet, Voet. Bioquímica 3rd edition, 2006. Ed. Médica Panamericana.

Enlace: lecciones de Bioquímica.

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