Bioquímica 1: Estructura de los aminoácidos

En esta entrada haré una mención sobre los aminoácidos.
Los aminoácidos son los ladrillos fundamentales por los que se componen las proteínas. Los α-aminoácidos se caracterizan fundamentalmente por tener un grupo amino (NH2-NH3+), un carboxilo (COOH – COO) y un protón unidos al carbono denominado carbono α (exceptuando la prolina). La cadena lateral R es característica para cada aminoácido y es lo que dará la gran riqueza y variación estructural y funcional a los péptidos y proteínas.
Sus grupos ácido COOH y base NH2 hacen que un aminoácido pueda actuar como ácido o base, por ello se dicen que son moléculas anfóteras. A pH fisiológico, el grupo carboxilo está desprotonado (COO) y el NH protonado (NH3).
Según la orientación del grupo amino en relación con el carbono asimétrico, éstos se pueden denominar D o L. La forma L tiene el grupo amino a la izquierda (no hay que confundir con dextrógiro o levógiro).

Clasificación por funcionalidad:

  1. Proteicos: α y L-aminácidos
    Forman parte de las proteínas, son una fuente de carbono, nitrógeno y energía. Son precursores de neurotransmisores y hormonas.

    1. Aminácidos comunes (20): al menos cada uno tiene un triplete de bases codificador definido por el código genético.
    2. No comunes: vienen de modificaciones postraduccionales.
  2. No proteicos: α, β, L-, D-. Poseen estructuras y funciones muy distintas. Se pueden encontrar en las paredes bacterianas, componentes de antibióticos, intermediarios en las rutas metabólicas, etc. Y por sus características, tienen funciones muy heterogéneas.
    Otra de las características es que el grupo amino puede encontrarse en cualquier posición (α, β…).

Como bioquímico, no sólo es conveniente, sino una necesidad saber las propiedades de cada aminoácido y sus códigos de tres y una letra.

 Aminoácido  Código de tres letras  Código de una letra
Alanina
Cisteína
Ácido aspártico
Ácido glutámico
Fenilalanina
Glicocola o glicina
Histidina
Isoleucina
Lisina
Leucina
Metionina
Asparagina
Prolina
Glutamina
Arginina
Serina
Treonina
Valina
Triptófano
Tirosina
Ala
Cys
Asp
Glu
Phe
Gly
His
Ile
Lys
Leu
Met
Asn
Pro
Gln
Arg
Ser
Thr
Val
Trp
Tyr
A
C
D
E
F
G
H
I
K
L
M
N
P
Q
R
S
T
V
W
Y
Tema01-aminoacids
Lehninger Principles of Biochemistry. Sixth Edition, 2013. Freeman and Company.

Estudio de la cadena lateral R de los aminácidos:
Los aminoácidos pueden clasificarse en función de las propiedades de sus cadenas laterales.

  • No polares
    • Alifáticos: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina
    • Aromáticos: Fenilalanina, Triptófano
    • Cíclico: Prolina, (también erróneamente conocida como iminoácido). Los carbonos se unen al nitrógeno del N terminal.
    • Azufre: Metionina
  • Polares
    •  Sin carga
      • Grupos –OH: Serina, Treonina
      • Grupo fenol: Tirosina
      • Tiol –SH: Cisteína
      • Grupo amida: Asparagina, Glutamina
    •  Con carga
      • Ácidos: Ácido aspártico, Ácido glutámico
      • Básicos: Lisina, Arginina, Histidina

Histidina:
Es fundamental para el mantenimiento de la vida celular. El pKa de su grupo imidazol está próximo al pH fisiológico y su mejor capacidad tamponadora ronda ese pH, es por ello que abunda en la hemoglobina.

Interacciones R-R (entre las cadenas laterales)

  1. No covalentes
    1. Van der Waals: por los aminoácidos apolares
    2. Puentes de hidrógeno: carbonilos del Asp, Glu, grupo OH, fenol y amida, incluso también Lys, Arg e His.
    3. Interacciones iónicas: un aminoácido con carga neta positiva establece la interación con uno de carga neta negativa. Interacciones entre aminoácidos ácidos y básicos (Lys + Asp)
  2. Covalentes: son interacciones fuertes
    1. Cadenas laterales de Cys: puentes disulfuro o S-S.
Tema01-cisteina
Lehninger Principles of Biochemistry. Sixth Edition, 2013. Freeman and Company.

Propiedades estereoquímicas:
Todos los proteicos son de configuración L, pero pueden ser dextro o levo debido a que todos, por lo menos tienen un átomo de carbono asimétrico (excepto la Gly).

Propiedades espectroscópicas:
Los tres aminácidos aromáticos Phe, Tyr y Trp absorben a una longitud de onda λ de 280nm.
En un péptido con 10 aminácidos es posible que no se encuentren residuos aromáticos y la determinación de la concentración en disolución por espectroscopía UV sea más complicada, pero en las proteínas se podría aventurar a decir que todas pueden llegar a tener residuos aromáticos.
Para determinar la concentración de la proteína o péptido en disolución, hay que medir la absorbancia a 280nm, esto nos da unos valores densidad óptica en función con la cantidad de aminácidos aromáticos presentes. A partir de la ecuación de Lambert-Beer, se obtiene la siguiente razón: A = ε·C·l donde A es la absorbancia, ε es el coeficiente de extinción (característico y definido para cada proteína), C es la concentración y l es el paso óptico en cm de la cubeta empleada para hacer la medición.

Reacción con la ninhidrina:
La ninhidrina es un reactivo que da color al interaccionar con los aminácidos. Para que la reacción se lleve a cabo, hacen falta los grupos amino y caboxilo libres.
Esta sustancia que se disuelve en etanol o metanol y cuando reacciona con un aminácido a 100ºC, el aminácido se descarboxila (se libera un CO2), el C-α se oxida; de esta forma se crea una molécula con dobles enlaces conjugados de color violeta. La intensidad del color nos puede dar una idea sobre la concentración de aminácidos presentes durante la prueba.
Hay que recordar que la prolina es un aminoácido cíclico (el grupo amino no es terminal) y es por ello que no reacciona con la ninhidrina.

AMINOÁCIDOS PROTEICOS MODIFICADOS:
Durante el proceso de maduración o modificación de las proteínas, algunos residuos sufren modificación. Es lo que se llama modificación postraduccional.
Algunos ejemplos de ellos son la fosfoserina, donde el grupo –OH de la Ser se ha reemplazado por un fosfato.
Hidroxilisina: un grupo -OH se incorpora en el carbono 3
Hidroxiprolina: en el carbono cíclico, se une un OH.

Continuamos ahora con el tema del enlace peptídico.

REFERENCIAS
D. L. Nelson, M. M. Cox. Lehninger Principles of Biochemistry. 5th edition, 2008. Ed. Freeman.
Voet, Voet. Bioquímica 3rd edition, 2006. Ed. Médica Panamericana.

Enlace: lecciones de Bioquímica.

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