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Bioquímica 7: cinética enzimática

En la entrada anterior, se habló sobre los distintos tipos de catálisis que podemos encontrar en las enzimas. Para seguir la actividad de una enzima y poder desarrollar inhibidores eficaces, ver cuál es la temperatura, el pH y otras variables físicoquímicas que determinan el ambiente óptimo para su máxima funcionalidad; los bioquímicos empleamos una serie de ecuaciones y representaciones de la cinética de la reacción.
Estas representaciones miden la velocidad (no en parámentros termodinámicos) de la reacción en presencia o ausencia de inhibidores, variando las distintas condiciones del medio.

Propongamos los siguientes supuestos:

  1. [S]>>[E] Esto quiere decir que la concentración de sustrato es mucho mayor que la de enzima.
    Mediremos la concentración de los intermediarios de reacción (complejo enzima-sustrato), a lo largo del tiempo disminuirá la concentración de enzima libre al haber exceso de sustrato. Entonces aparecerá el complejo enzima-sustrato ES.
  2. Estado estacionario: Llegamos al punto en que la concentración ES permanece constante, aunque la velocidad de aparición del producto sea lineal con el tiempo.
    A medida que pasa el tiempo, existe la posibilidad que el complejo enzima-producto EP sufra la reacción inversa en dirección al complejo ES.
    Este momento estacionario, en el que el que la concentración ES permanece constante es muy interesante para determinar cuál es la velocidad de la reacción, sirve para analizar con qué rapidez aparece el producto y la velocidad de formación del complejo ES es la misma que la de su desaparición al obtenerse el producto.
  3. Velocidad inicial: Es a la cual aparecen los primeros productos.

En términos matemáticos, en el estado estacionario la diferencia de la concentración ES en función del tiempo es igual a 0. Por lo tanto, se determina que [ES] es constante.

ec 1La velocidad de formación del complejo es la misma que la de desaparición.
Velocidad de formación V

ec 2

ec 3

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