Archivos mensuales: noviembre 2015

Bioquímica 6: tipos de catálisis

En el tema anterior, se habló sobre las enzimas. En este se tratará sobre el tipo de catálisis que llevan a cabo.

Los mecanismos de catálisis son fundamentalmente cuatro:

  1. Catálisis por aproximación: mediante el establecimiento de interacciones E-S. Reduce la entropía para que la reacción sea más favorable gracias a los efectos de proximidad y orientación.
  2. Catálisis ácido-base
  3. Catálisis covalente
  4. Catálisis por distorsión

CATÁLISIS POR APROXIMACIÓN:
Ocurre en todas las enzimas. Como su nombre indica, aproxima los sustratos (reactantes) y hace que la probabilidad de encuentro entre ellos sea mayor. La reacción puede ser uni o bimolecular.

CATÁLISIS ÁCIDO-BASE:
La enzima favorece la reacción actuando como ácido o como base. Se trata de un tipo de catálisis bastante frecuente en las enzimas. Los residuos de las enzimas favorecen la reacción actuando como ácido o como base (o ambos) mediante la transferencia de protones al activar la molécula de agua haciéndolo más reactivo.
La base desprotonada puede captar un protón del agua, dando lugar a un radical hidroxilo que puede formar un enlace con otro átomo.

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Ejemplo de catálisis básica, donde E = enzima y B = residuo básico.

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Enzimología

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Lehninger Principles of Biochemistry. Sixth Edition, 2013. Freeman and Company.

Los temas que se tratan aquí, son complementarios y amplían la información proporcionada en las lecciones de Bioquímica. Gracias al profesor Jesús Pérez Gil de la Universidad Complutense de Madrid, puedo compartir lo que aprendí sobre Biotecnología de Enzimas.

Temas:

  1. Concepto de enzima y actividad enzimática 
  2. Esquema cinético de los procesos

 

Enzimología 1: Concepto de enzima y actividad enzimática.

En primer lugar hay que establecer la coordenada de reacción: En un sistema en que se dé una reacción, la evolución del sistema en el tiempo va desde el estado inicial hasta que el sustrato se convierte en producto. Se puede usar en término de cualquier variable, como la energía libre.
En el estado inicial, la energía libre del sistema es la energía libre del sustrato y la energía libre del sistema al final, es la del producto. Se puede definir a ΔG como la ENERGÍA LIBRE, si es negativo es porque la energía libre del producto es inferior a la del sustrato =-ΔG, es un proceso termodinámicamente favorable y se ha liberado energía. Si ΔG fuera positivo, habría que aportar esa energía libre al sistema para que el sustrato pueda transformarse en producto.

La energía libre desde el punto de vista termodinámico, si es desfavorable o no y cuánto.
En una reacción ΔG<0, el sustrato no se convierte espontáneamente en el producto porque el sustrato debe pasar por un estado de sustrato activado (debe pasar por un estado de transición) que es muy inestable, para que el sustrato se transforme en el producto debe pasar por un estado de transición y necesita una energía de activación (Ea) para que salte a ese estado. Hay que iniciar la reacción, esa Ea en muchos casos hay que aportarla desde fuera, en forma de calor, agitación, etc.

En cualquier reacción química hay que tener varios parámetros: ΔG (informa de la constante de equilibrio, de la favorabilidad termodinámica) y la Ea. En muchos casos la Ea debe ser del orden de la temperatura en que el sistema se encuentra. Si se da a temperatura baja, es porque la Ea tiene una barrera más baja.

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Cinética enzimática. Lehninger Principles of Biochemistry. Sixth Edition, 2013. Freeman and Company.

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Bioquímica 5: enzimas, funcionalidad de las proteínas.

Una versión avanzada de este tema se puede leer en el apartado Enzimología.

En el tema anterior, se habló sobre las características del plegamiento proteico. Cuestión de vital importancia que otorga la funcionalidad a las proteínas.

Como hemos visto en temas anteriores, las proteínas pueden clasificarse de diversas formas y otro criterio es clasificarlas como proteínas simples, compuestas por una única cadena polipeptídica o proteínas conjugadas que tienen una parte proteica y otra no proteica. Si ese conjugado es del tipo proteico, se le llamaría apoproteína; de lo contrario, se trataría de cofactores que al unirse a la proteína, forman la entidad biológica funcional.

Muchas proteínas necesitan un ligando (una molécula unida a ellas) para poder funcionar. Las enzimas son proteínas con función catalítica, aunque también existen RNAs que al desempeñar funciones catalíticas se denominan ribozimas.

Una enzima se unirá a su sustrato (S) para dar un producto (P), formando intermediariamente los complejos ES (enzima-sustrato) y EP (enzima-producto), siguiendo una relación tal que: E+S libres → ES→ EP→ E+P libres.
Las enzimas variarán la velocidad de las reacciones al influir en su cinética, pero no en su naturaleza termodinámica. Para acelerar la reacción, deben adquirir un estado de máxima inestabilidad denominado estado de transición (transition state‡) para posteriormente evolucionar a un estado más estable. Esto ocurre mediante un reajuste electrónico y la cantidad de energía necesaria para llegar al estado de transición se denomina energía de activación ΔG. La velocidad de la reacción también dependerá del número de colisiones efectivas entre las moléculas E y S (se puede aumentar el número de colisiones  modificando las concentraciones de enzima y sustrato; también al subir la temperatura, aumentará la energía cinética de E y S y por tanto, las colisiones); cuanto más estable sea el estado de transición, las colisiones tendrán mayor efectividad y la reacción será más veloz. A menor diferencia de energía de activación, mayor velocidad.

Tema5-enzimas
Lehninger Principles of Biochemistry. Sixth Edition, 2013. Freeman and Company.

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