Archivos mensuales: Octubre 2015

Echinopsis en flor

Se trata de un género de cactácea cuyas espectaculares flores se abren durante la noche y florecen sólo un día. Me es imposible no compartir este vídeo sin darle el crédito a Greg Krehel por sus impresionantes imágenes.

Freaky Flowers: Echinopsis Cacti in Bloom from EchinopsisFreak on Vimeo.

A montage of a dozen types of Echinopsis cactus flowers blooming. And wilting. And just generally showing off their mind-blowing colors. My favorite cactus flowerings from the 2014 blooming season.
Echinopsis cactus flowers bloom overnight and the flowers last for only a day. Actually, the flowers are at their peak beauty for an hour or two at the most. That’s what turned me from a cactus enthusiast into a cactus photographer … the desire to try to preserve some aspect of their freaky beauty. Prior to becoming an Echinopsis addict a few years back, I had never owned a DSLR or image/video editing software.
The cacti shown in this video come from my collection. The evening when it looks like a plant’s flowers are about to bloom, I bring it indoors to image. Most of the clips in this montage show approximately 8 hours of change as the flowers open and bloom. A little more than halfway through the montage, there’s a series of three clips showing different views of a 24-hour period in the life of a yellow-flowered ‘Daydream’ plant. Six flowers that opened the night before I started filming wilt to nothingness and another 4 flowers grow dramatically and then open. This series of ‘Daydream’ clips is followed by another three showing other types of flowers wilting. These additional wilting clips are also taken over a daylong period.
The question I’m asked most often about my cactus flower still images and timelapses is whether I’ve “Photoshopped” them, that is, have I used editing software to juice things up and create the flowers’ intense colors. I do, of course, use Photoshop and Lightroom and other editing software. But not in the way most suspect. Rather than using these tools to overstate reality, I actually use them to reduce the intensity of the colors my camera captures. I have reduced the color saturation in every timelapse clip in this video by a minimum of 10% and some (‘Yes’, ‘Cabaret’ and ‘Antimatter’) by 30% or more in order to have something that wasn’t just completely blown out.
I hope you enjoy “Freaky Flowers” and invite you to contact me via my Vimeo account and/or visit echinopsisfreak.com where you’ll learn more than you ever wanted to know about these cacti and also be able to reach me via a contact form should you wish.
The 2015 blooming season is just about to start now that April approaches and I hope to be posting new timelapses soon here at Vimeo.
Best! Greg
Video: Greg Krehel. Sound: “Chin Swee Sunset” with the permission of the artists O$P$ (Owe Money Pay Money) … SoSolid Records

Cromatografía

logosemanaciencia_altaLa cromatografía es una técnica de separación de moléculas ampliamente utilizada en los laboratorios. El término fue acuñado en 1906 por el botánico ruso Mikhail Tswett, donde se pueden identificar las palabras chromas (color) y graphos (escritura). Él separó los pigmentos (las clorofilas) que obtenía de sus extractos vegetales haciéndolos pasar por una columna rellena de un material sólido poroso. En la acualidad, este término se aplica a una metodología consistente en la separación de los componentes de una mezcla que se encuentren disueltos en una fase móvil y que por sus características físicoquímicas, conseguirán desplazarse a distinta velocidad a través de una fase estacionaria. De aquí podríamos decir que el principio predominante es la retención selectiva.

A continuación, haré una clasificación bastante simplificada sobre los tipos de cromatografía.

  1. Cromatografía plana: la fase estacionaria puede estar en una placa plana o en un papel. Como ejemplos están la cromatogragía en capa fina y la cromatografía en papel. Suele tener fines analíticos (para analizar cómo está compuesta la mezcla) ya que es más complicado y menos práctico recuperar los elementos separados para emplearlos en experimentos posteriores.
  2. Cromatografía en columna: la fase estacionaria está contenida dentro de una columna. En los laboratorios de Bioquímica donde he trabajado, esta ha sido la técnica de separación por excelencia y puede aplicarse de igual forma para fines analíticos y preparativos ya que las moléculas separadas se pueden recuperar con mayor facilidad para emplearlas en experimentos posteriores.
    Aquí podríamos identificar la cromatografía de gases y la cromatografía líquida.

Como he comentado antes, esta es una clasificación simple y dependiendo del criterio, podemos hacer distintas listas y clasificar las posibles combinaciones de técnicas y agruparlas en diferentes clases como el tipo de soporte, la clase de interacción, cómo es la fase estacionaria, etc.

En este apartado me concentraré en la cromatografía líquida.
Podemos separar las moléculas en función de:

  1. Su carga: si nos interesa una molécula con carga negativa, pondremos en la fase estacionaria una “resina” (un polímero de síntesis, los dextranos, las celulosas y la agarosa no son resinas) que tenga cargas negativas para que por interacción electrostática se repelan. Tras añadir la mezcla, las moléculas con carga de signo contrario quedarán más retenidas y variando la fuerza iónica (el tampón) podemos hacer que las moléculas que estaban unidas cambien de carga y se separen de la fase estacionaria formado por ese gradiente.
  2. Polaridad: si se mantiene una fase estacionaria altamente polar como puede ser una matriz que atrapa en sus intersticios muchas moléculas de agua, las moléculas que sean más afines por el agua, quedarán más retenidas que las moléculas apolares. En la cromatografía de reparto, la fase móvil suele ser un disolvente orgánico que arrastrará las moléculas a separar según su polaridad.
  3. Afinidad: la cromatografía de afinidad emplea el principio de la funcionalidad biológica, como cuando una hormona se une a un receptor, una proteína a su ligando o un antígeno al anticuerpo. Es extremadamente específica y la molécula que queremos separar del resto es la que tiene que quedarse retenida en la fase estacionaria. El asunto ahora consiste en cómo separar esa molécula de la fase estacionaria, hay diversos métodos y en ocasiones basta con cambiar la carga neta de la molécula para que se separe de su ligando.
  4. Tamaño: cromatografía de exclusión o penetrabilidad. Es la más simple, conceptualmente hablando. La fase estacionaria será un entramado normalmente compuesto por esferas de gel porosas, las moléculas se separarán según su tamaño físico y las más voluminosas prácticamente no interaccionarán con las esferas, saldrían junto con el volumen inicial aplicado; por otra parte, las moléculas de tamaño medio, parasán rodeando las esferas de gel y quedarán retardadas. Como comenté antes, siguiendo el mismo empuje, se tardará menos tiempo en atravesar una columna si se sigue una línea recta que si hay que ir rodeando esfera tras esfera. Las moléculas más pequeñas aún, entrarán en los intersticios de las esferas y todavía estarán más retardadas que las anteriores que sólo tenían que rodearlas. Al final, saldrán primero con el volumen inicial (o el volumen que ocupan los intersticios entre las esferas) las moléculas de mayor tamaño, posteriormente saldrán las de tamaño intermedio, y con el volumen total del líquido contenido en el lecho cromatográfico saldrá la molécula más pequeña.

Durante las actividades de la Semana de la Ciencia en Madrid, solemos poner un ejemplo práctico y muy vistoso sobre esta última descripción. Colocamos una mezcla de moléculas de azul de dextrano, la proteína verde fluorescente y el ferricianuro potásico. ¿Cuál saldrá con el volumen de exclusión? ¿Cuál saldrá en el volumen de elución (volumen intermedio)? ¿Cuál saldrá en el volumen total?
Para saber la respuesta, bastará con conocer el tamaño de cada una de estas moléculas y comprobarlo en la práctica.

Pistas: el azul de dextrano es un polímero de azúcares que forma cadenas largas y grandes, es de tamaño superior al ferricianuro potásico. La proteína verde fluorescente también es de mayor tamaño que el ferricianuro potásico.

Os animo a poner vuestras respuestas en la sección de comentarios… nos vemos en la Semana de la Ciencia.

Bibliografía:
J.M. García-Segura, J. G. Gavilanes, A. Martínez del Pozo, F. Montero, M. Oñaderra, F. Vivanco. Técnicas Instrumentales de Análisis en Bioquímica. 2007. Ed. Síntesis.

Apuntes de Bioquímica

Tema20-Ciclo de Krebs
Ciclo de Krebs. Lehninger Principles of Biochemistry. Sixth Edition, 2013. Freeman and Company.

La Bioquímica es un área apasionante, lleno de posibilidades y aplicaciones. En este apartado añadiré una serie de lecciones que he ido confeccionando para facilitar el estudio de la asignatura. Me he basado en el programa que se imparte en la carrera de Biología de la Universidad Complutense de Madrid, mi antigua profesora María Dolores Aragonés fue principal responsable para que adquiriera el mayor interés posible por la asignatura.

Estoy elaborando el PDF “Lecciones de Bioquímica” con todos estos contenidos para su descarga.

Temario

  1. Estructura de los aminácidos
  2. El enlace peptídico
  3. Estructuras de las proteínas
  4. Características del plegamiento proteico 
  5. Enzimas, funcionalidad de las proteínas
  6. Tipos de catálisis
  7. Cinética enzimática
  8. En desarrollo
  9. Bioenergética, parte 1
  10. Bioenergética, parte 2
  11. Ciclo de Krebs, parte 1
  12. Ciclo de Krebs, parte 2
  13. Ciclo de Krebs, parte 3 y cadena transportadora de electrones
  14. Glicolisis

Todas las imágenes son del libro de texto “Principles of Biochemistry” Lehninger. Las imágnes son de acceso libre cedidos por la editorial.

Bioquímica 4: Características del plegamiento proteico.

En la entrada anterior vimos los principios sobre las principales estructuras que pueden adquirir los péptidos y las proteínas. 

El plegamiento proteico se ve determinado por la secuencia, es espontáneo, secuencial y cooperativo. Realizado con la colaboración de otras proteínas.

DETERMINADO POR LA ESTRUCTURA PRIMARIA:
Casos extremos:

  1. Que una misma secuencia tenga distintos plegamientos. Ocurre por el entorno, si la misma secuencia está inmersa en una secuencia de aminoácidos favorecedora de alfa-hélice, entonces se plegará en alfa-hélice (excepto si tiene Pro). Una cosa es la tendencia intrínseca de cada secuencia y otra el entorno.
    Distintas secuencias se pueden plegar igual como ocurriría en el caso que dos secuencias distintas tengan el mismo patrón de hidrofobicidad.
  2. Que dos secuencias distintas tengan el mismo plegamiento.

EL PLEGAMIENTO ES ESPONTÁNEO:
Un determinado plegamiento es favorecido por el hecho que la variación de energía libre sea igual a cero. En un sistema abierto, es la entropía total (sistema + entorno) y la entalpía.

Cuando se aproxima una molécula polar a las moléculas de agua, forman caltratos que consisten en n moléculas de agua agrupadas y muy contraídas producidas por interacciones desfavorables.
Cuando la proteína se pliega, los residuos apolares quedarán hacia adentro y los polares hacia fuera (efecto hidrófobo). Las moléculas apolares crearán interacciones favorables entre ellas y las polares crearán interacciones favorables con las moléculas de agua.
Durante el plegamiento de la proteína, se experimenta una variación de entropía hasta llegar al mínimo una vez se encuentre completamente plegada.
Aunque la entropía de la proteína haya bajado, la del agua ha aumentado y se podría decir que el balance (la variación de entropía del plegamiento) es positivo.

Tema04-plegamientos
Plegamientos estables en las proteínas. Lehninger Principles of Biochemistry. Sixth Edition, 2013. Freeman and Company.

EL EFECTO HIDRÓFOBO: La presencia del agua será determinante para que se presenten una serie de estructuras determinadas, favoreciendo el internamiento de las regiones apolares.

ENTALPÍA: La variación total de entalpía dependerá de cada proteína en concreto. Si la proteína tiene pocos residuos polares, debe romper menos.

FUERZA DIRECTRIZ: está relacionada con la variación de entropía total. Cuando la proteína se pliega, aparecen enlaces que la estabilizan.

FUERZAS ESTABILIZADORAS Y EN ALGUNOS CASOS, DIRECTRICES.

  1. Fuerza directriz → Variación de entropía (Efecto hidrófobo)
    Fuerzas estabilizadoras (y/o directriz)

    1. No covalentes
      1. Puentes de H
    2. Intracatenarios: entre átomos de la cadena peptídica
      1. —C=O …H-N— (alfa-hélice y colágeno)
      2. Interacciones R-R (como la Ser y la Gln)
      3. Cadena-agua
  2. Electrostáticas
    1. Intracatenarias:
      1. Entre un residuo ácido y uno básico
    2. Cadena-agua
      1. Glu o Asp y H2O
      2. Lys o Arg y H2O
  3. Interacciones Van der Waals: interacciones entre aminoácidos apolares que quedan más próximos.
  4. Covalente: fuerzas estabilizadoras que se forman después plegamiento: puentes disulfuro –S-S- Entre dos Cys.

EL PLEGAMIENTO ES SECUENCIAL Y COOPERATIVO:
Secuencial porque a medida que la cadena va saliendo del ribosoma, se va plegando.
Cooperativo: La probabilidad en general que ocurra un fenómeno viene condicionado porque haya ocurrido uno precedente. Si este evento impide que ocurra el siguiente, se definiría como cooperativo negativo.

REALIZADO EN COLABORACIÓN CON PROTEÍNAS
Es un proceso que puede ser espontáneo, y lento o rápido.
Hay proteínas que aceleran y protegen ese plegamiento: las Chaperoninas y también las proteínas de shock térmico.
Las proteínas pueden estabilizar, favorecer o revertir cambios en el plegamiento.

Priones:
A veces esa proteína o péptido cambia su plegamiento, de tal manera que un hipotético dominio con estructura al azar se pliegue en forma de beta-laminar, provocando que otras proteínas contiguas se pliegan igual. Se produce un agregado de proteínas que contagia ese cambio conformacional. Es lo que sucede con la enfermedad de las vacas locas, el kuru y las placas beta-amiloideas que se observan en las personas con el mal de Alzheimer.

MODIFICACIÓN DEL PLEGAMIENTO PROTEICO
El plegamiento debe dar lugar a la conformación biológicamente activa: conocida como estructura nativa. Puede ser estructura secundaria en forma de proteínas fibrosas, terciaria, o cuaternaria. Es estable, pero no estática.

Esa conformación se puede perder o modificar por:

  1. Desnaturalización: la pérdida de la conformación, que puede ser debido a condiciones extremas que provocan la pérdida de la función. Puede dar cambios nefastos potencialmente deletéreos.
    1. Puede ser reversible
    2. Irreversible
  2. Cambios conformacionales: cambios en la actividad, son cambios permitidos que darán lugar a la REGULACIÓN. Le permite aumentar o disminuir su actividad.
Tema04-termodinamica
Termodinámica del plegamiento proteico representado como un embudo de niveles de energía libre. Lehninger Principles of Biochemistry. Sixth Edition, 2013. Freeman and Company.

MÉTODOS PARA REALIZAR LA DESNATURALIZACIÓN PROTEICA:
Si analizamos cuáles son las fuerzas estabilizadoras para mantener la conformación nativa de una proteína, podremos emplear esa información para desestructurarla, para desnaturalizarla.
Podemos incidir en una o varias de estas interacciones:

  1. Termal: Al existir interacciones no covalentes, con el calor se aumentaría la energía cinética de los átomos y a medida que se aumenta la temperatura, se provocaría la desnaturalización. También se puede observar un fenómeno de cooperatividad en el que al principio cueste un poco desnaturalizar la proteína, pero una vez se ha conseguido en una parte, las posteriores desestabilizaciones se favorecerían ante tal precedente.
  2. pH: Al variar el, pH cambiará la carga neta de los aminoácidos. Aminoácidos con carga positiva podrían desprotonarse y dejar de interaccionar con los que tienen carga neta negativa.
    1. Polaridad: al cambiar el medio, las cadenas laterales polares tenderán a irse hacia el interior
    2. Fuerza iónica: cambios para los aminoácidos que tienen carga eléctrica
  3. Agentes desnaturalizantes: añadir en el medio agentes que interfieren con las fuerzas estabilizadoras.
    1. Agentes reductores: tendrán grupos tioles que interaccionan con los puentes disulfuro (los enlaces más fuertes ya que son covalentes) pasan del estado –S-S– a un –SH + –SH . El beta mercaptoetanol es un reductor ampliamente utilizado.
    2. Formadores de puentes de hidrógeno: Urea (2(NH2)C=O)
    3. Detergentes: son moléculas anfipáticas. Su parte apolar interacciona con las zonas apolares. SDS (dodecil sulfato sódico). Las colas apolares se introducirán en la proteína como si fueran cuñas y las interacciones entre las cargas negativas se repelerán.

MÉTODOS PARA PROVOCAR CAMBIOS CONFORMACIONALES

  1. Unión de ligandos: Muchas proteínas desempeñan su función uniéndose a moléculas pequeñas. La hemoglobina transporta O2, el O2 es su ligando. La unión proteína-ligando desencadena un cambio conformacional en la proteína.
  2. Por fosforilación: aminoácidos con grupos –OH (hidroxilos), esos OH pueden estar plegados y estabilizarse por las interacciones –OH con otro aminoácido. El OH al fosforilarse, forma un grupo iónico.
    Cuando se fosforila la Ser (o Thr o Tyr), se rompe el puente de H y hace que obtenga una carga negativa y ahora podrá interaccionar con un residuo de carga positiva.
    -Ser-OH, -Thr-OH, -Tyr-OH.
  3. Proteolisis: ruptura hidrolítica (con H2O como mediador) de enlaces peptídicos.

El mantenimiento de la estructura determinará la funcionalidad de las proteínas como veremos en el tema siguiente que trata sobre las enzimas. 

REFERENCIAS
D. L. Nelson, M. M. Cox. Lehninger Principles of Biochemistry. 5th edition, 2008. Ed. Freeman.
Voet, Voet. Bioquímica 3rd edition, 2006. Ed. Médica Panamericana.

Enlace: lecciones de Bioquímica.

Glicolisis

En el artículo anterior vimos cómo se reoxidan las coenzimas reducidas en la cadena transportadora de electrones y qué es el desacoplamiento electrónico.
En este veremos cómo se rompen los carbohidratos que entrarán posteriormente en el ciclo de Krebs.

La glicolisis es el proceso por el cual, los hidratos de carbono se rompen en fragmentos más pequeños que posteriormente entrarán en el ciclo de Krebs al nivel del AcCoA. Debemos recalcar que no siempre irán al ciclo, sino que pueden adoptar rutas alternativas como la ruta de las pentosas (la veremos más adelante) o se pueden almacenar en forma de glucógeno para su posterior degradación.

Las hexosas (poseen esqueletos de seis átomos de carbono) se romperán en fragmentos de 3, dando lugar a una producción de 2 moléculas de ATP por fosforilación a nivel de sustrato y sufrirán una posterior oxidación que aportará 2NADH y protones. Este proceso ocurre en el citosol de la célula.
El hecho de que sea un proceso aeróbico o no; no está definido en este proceso, sino el destino de los fragmentos de 3 átomos de carbono.

Al mismo tiempo, hay una ruta reversa a la de la glicolisis que es la gluconeogénesis que consiste en ir uniendo los fragmentos C3 (tres átomos de carbono) para obtener un C6 (hexosa, un compuesto de seis átomos de carbono).
Energéticamente, todos los azúcares son iguales y por tanto, el balance energético final de todas las hexosas será igual. Otra cosa es si una hexosa tiene mayor poder edulcorante y en consecuencia, se tenga que consumir en menor cantidad.

Tema24-glicolisis
Figura 1: Glicolisis. Lehninger Principles of Biochemistry. Sixth Edition, 2013. Freeman and Company.

PASOS DE LA GLICOLISIS
1) Activación: Como mencionamos en el primer artículo, las moléculas deben activarse obteniendo una conformación más inestable para ser reactivas. El primer paso para romper las hexosas consiste en su activación en forma de ésteres de fosfato y en este proceso se gasta una molécula de ATP.
2) Ruptura: del esqueleto carbonado una vez activado en dos fragmentos C3.
3) Oxidación: aquí participa una coenzima oxidada de mononucleótidos de adenina que pasará ser una coenzima reducida. NAD+ → NADH y protones
4) Fosforilación a nivel de sustrato: durante el paso de 1,3-BPG a 3-fosfoglicérico ya que el primero es un compuesto de elevada energía libre de hidrólisis.

ACTIVACIÓN:
La hexosa adquiere una conformación en forma de ésteres de fosfato, esto significa que se les añade un fosfato. Es un paso irreversible en esta ruta y por tanto; para hacer la ruta reversa en la gluconeogénesis, hay que utilizar otra estrategia debido a que todas las reacciones deben ser exergónicas (recordemos de que deben ser procesos espontáneos siempre).
A las enzimas que catalizan esta reacción de fosforilación se les conoce como kinasas.

1) Glucosa → Glucosa-6P (glucosa-6fosfato), esta reacción consume un ATP y la realiza una kinasa que puede ser la glucokinasa o la hexokinasa según el tejido en el que nos encontremos. (Reacción irreversible)
2) Glucosa-6P →Fructosa-6P, esta reacción no consume ATP y la realiza una enzima llamada isomerasa.
3) Fructosa-6P → Fructosa-1,6BP (fructosa 1,6 bifosfato), esta reacción consume otro ATP y la enzima que la cataliza es la fosfofructokinasa; también es una reacción irreversible.

RUPTURA:
Una vez que tenemos la molécula C6 activa con dos fosfatos, el siguiente paso es su ruptura en dos moléculas de 3 carbonos (triosas) por una enzima llamada aldolasa. Esta reacción es reversible.

4) Fructosa-1,6BP → 2 moléculas de gliceraldehído-3P

OXIDACIÓN:
Las dos triosas sufren oxidación, aquí entran la coenzima oxidada NAD+ que se reducirá a NADH y protones. La enzima encargada de realizar esta reacción es la glicerladehído deshidrogenasa.

5) Gliceraldehído-3P → 1,3-BPG

FOSFORILACIÓN A NIVEL DE SUSTRATO:
Al hidrolizarse el 1,3-BPG se obtendrá una energía libre tal, que se puede obtener un ATP.

6) 1,3-BPG → 3-fosfoglicérico + ATP
7) 3-fosfoglicérico →2-fosfoglicérico, por la acción de una mutasa que cambia de posición el grupo fosfato dentro de la misma molécula ya que el 3-fosfoglicérico es un compuesto de baja energía libre de hidrólisis.
8) 2-fosfoglicérico →fosfoenolpirúvico, el 2-fosfoglicérico ha sufrido una deshidratación dando lugar a un compuesto de elevada energía libre de hidrólisis.
9) Fosfoenolpirúvico →pirúvico + ATP. Por la enzima pirúvico kinasa, también se libera un ATP y se trata de una reacción irreversible.

Durante la glicolisis se han gastado 2 ATP para la activación de las hexosas y se han obtenido 4 ATP y 2 NADH.
Finalmente, podemos decir que la enzima que soporta la regulación es la fosfofructokinasa ya que la primera kinasa actúa para activar a la glucosa en forma de glucosa-6fosfato, que puede irse a otras rutas (como la ruta de las pentosas o a la biosíntesis del glucógeno).

La primera kinasa (enzima que fosforila a un sustrato) tiene dos isoenzimas (enzimas distintas que catalizan la misma reacción) que son la hexokinasa y la glucokinasa.
La glucokinasa la sintetiza el hígado y la hexokinasa se encuentra en el cerebro y el músculo. Esto tiene mucho sentido ya que la hexokinasa tiene una afinidad mucho mayor por la glucosa que la glucokinasa; esto significa que tiene una mayor capacidad de unión a su sustrato que la isoenzima que se encuentra en el hígado. La razón por la que esto sea posible, es porque el hígado se encarga fundamentalmente de degradar sus reservas de glucógeno enviando la glucosa a la sangre y que ésta sea captada fundamentalmente por el cerebro.

El cerebro y el corazón son los dos órganos más importantes de nuestro organismo. El cuerpo ante la falta de nutrientes, les mandará todas sus reservas. Cuando hay muy poca glucosa, el cerebro debe tener una enzima muy afín para poder captarla, fosforilarla y realizar la glicolisis. En el momento en que satisface sus necesidades de glucosa, se acumula y deja de captarla (inhibición por producto); mientras tanto, el hígado sólo tomará glucosa cuando sobre en la sangre para desviarla a la biosíntesis de glucógeno (forma de almacén de la glucosa).

AEROBIOSIS Y ANAEROBIOSIS
Si hay oxígeno, el metabolismo será oxidativo. Esto quiere decir, que las coenzimas reducidas se vaciarán de electrones en la cadena transportadora.
En el caso de condiciones en las que falte el oxígeno, las coenzimas reducidas deben vaciarse de electrones para continuar la glicosis.

FERMENTACIÓN:
Ante la falta de oxigeno, el aceptor final de electrones será una molécula orgánica y dependiendo de qué tipo de molécula sea, el compuesto reducido final puede ser etanol o ácido láctico, por poner dos ejemplos ya que hay más tipos de fermentaciones.

Fermentación láctica: el aceptor final de electrones es el pirúvico que pasará a ser lactato al ser reducido; la enzima encargada de esta reacción es la láctico deshidrogenasa.
En eucariotas, pasa en el músculo (actúa como anaerobio facultativo). El músculo cardiaco sólo funciona en condiciones aeróbicas. Durante un ejercicio intenso, no llegará suficiente aporte de hemoglobina y por tanto, poco oxígeno; para compensar esta falta de oxígeno el músculo estriado esquelético realiza la fermentación láctica y así continúa obteniendo ATP durante la glicolisis.

El corazón es un aerobio estricto; por tanto, nunca realizará la fermentación láctica. Aunque puede obtener energía tomando el láctico desde la sangre catalizando la reacción reversa (por la pirúvico deshidrogenasa) obteniendo así pirúvico que entrará en el ciclo de Krebs.

Fermentación etanólica: el pirúvico se descarboxila dando acetaldehído, posteriormente se reoxida el NADH y se produce etanol. Aquí el aceptor final de electrones es el acetaldehído. Esta fermentación no ocurre en humanos.

Como conclusión, podemos decir que el metabolismo aerobio es mucho más efectivo que el anaeróbico ya que al vaciar las coenzimas reducidas, obtenemos un total de 38 moléculas de ATP por glucosa (o 36, dependiendo del transporte a la mitocondria), mientras que en la fermentación obtendremos 2 ATP por glucosa.

Esta diferencia de rendimiento energético explica el por qué la velocidad de degradación de la glucosa: en condiciones aeróbicas, la velocidad en el consumo de glucosa es menor. A este fenómeno se le conoce como Efecto Pasteur.

En el siguiente artículo veremos la regulación de la glicolisis y el metabolismo del glucógeno.

REFERENCIAS:
Alberts, Johnosn, Lewis, Raff, Roberts, Walter. Molecular Biology of the Cell. 2002.
Lodish, Berk, Kaiser, Krieger, Scott, Bretscher, Ploegh, Matsudaira. Molecular Cell Biology. 6th edition, 2008.
C. Branden, J. Tooze. Introduction to Protein Structure. 2nd edition, 1999, Garland Ed.
D. L. Nelson, M. M. Cox. Lehninger Principles of Biochemistry. 5th edition, 2008. Ed. Freeman; 582-592.
Voet, Voet. Bioquímica 3rd edition, 2006. Ed. Médica Panamericana; 601-646.