Bioquímica 3: Estructuras de las proteínas

Anteriormente, vimos cómo se establece el enlace peptídico. Ahora toca definir cómo sufre modificaciones que dan lugar a la gran variedad de proteínas. Primero, hay que dejar claro que los conceptos configuración y conformación no son intercambiables. Estructura nativa: estructura de una proteína que tiene función biológica. Configuración: L-aminoácidos no son interconvertibles por giro. El enlace peptídico tiene cierto carácter de doble enlace. Los enlaces sencillos tienen libertad de giro, pero el enlace peptídico no. Conformación: orientaciones espaciales de sustituyentes del átomo de C interconvertibles por giro. Las conformaciones pueden ser en α-hélice, láminas beta, irregulares o random. La conformación son los giros a través de los enlaces. De una cadena peptídica única: primaria, secundaria y terciaria. Dos o más cadenas: cuaternaria. Estructura primaria: estructura primaria de los aminoácidos. Estructura secundaria: cómo se orienta en el espacio: hélices alfa, láminas beta… los plegamientos. Estructura terciaria: Hay cadenas muy largas que […]

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Bioquímica 2: El enlace peptídico

Este tema es continuación al que trata sobre la estructura de los aminoácidos.  La forma de polimerización de los α-aminácidos es a través del enlace peptídico. La unión ocurre cuando el grupo carboxilo de un residuo condensa con el amino de otro y se libera una molécula de agua. COO– + NH3 → CO-NH + H2O El enlace peptídico no se ioniza, es un enlace plano. A partir de la unión de dos o más aminoácidos a través de un enlace peptídico, surgen los péptidos y las proteínas. La frontera entre péptido y proteína no se encuentra bien establecida y los bioquímicos se guían más por su estructura, función y tamaño para determinar si se trata de uno o de otro. Un bioquímico puede decir que considera proteína si ésta se compone como mínimo de 100 aminoácidos, otro podría decir que es a partir de 50. PÉPTIDOS NATURALES Tienen estructuras […]

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Bioquímica 1: Estructura de los aminoácidos

En esta entrada haré una mención sobre los aminoácidos. Los aminoácidos son los ladrillos fundamentales por los que se componen las proteínas. Los α-aminoácidos se caracterizan fundamentalmente por tener un grupo amino (NH2-NH3+), un carboxilo (COOH – COO–) y un protón unidos al carbono denominado carbono α (exceptuando la prolina). La cadena lateral R es característica para cada aminoácido y es lo que dará la gran riqueza y variación estructural y funcional a los péptidos y proteínas. Sus grupos ácido COOH y base NH2 hacen que un aminoácido pueda actuar como ácido o base, por ello se dicen que son moléculas anfóteras. A pH fisiológico, el grupo carboxilo está desprotonado (COO–) y el NH protonado (NH3). Según la orientación del grupo amino en relación con el carbono asimétrico, éstos se pueden denominar D o L. La forma L tiene el grupo amino a la izquierda (no hay que confundir con […]

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Bioseguridad y aspectos bioéticos en iPSCs

Nota: aportamos una visión imparcial con este tema, en ningún momento queremos mostrarnos a favor o en contra de lo que se desarrolla en esta entrada. Únicamente exponemos los aspectos que se discuten actualmente citando a los autores respectivos. John Jairo Aguilera, Raquel Fernández de Llano, Angélica Partida-Hanon, Cristina Parra Sanjosé. Introducción: La bioseguridad en IPSCs concierne a los riesgos a los que se exponen los trabajadores en el laboratorio y a las normas de seguridad de los diferentes niveles, lo que en inglés se conoce como biosafety. En cambio, biosecurity se entiende como todo aquello que está íntimamente relacionado con evitar las pérdidas del material con el que se trabaja, en el caso de células madre se hace especial hincapié en el control de los procesos de transformación celular para productos destinados a terapia celular. Biosafety Los laboratorios están obligados a desarrollar y cumplir un manual de bioseguridad que […]

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